АЗОТСОДЕРЖАЩИЕ ВЕЩЕСТВА

Подсолнечник 13,5-19,1
Хлопчатник 19,3-21,3
Лен 24,1-25,6
Клещевина (ядро) 17,0-29,1
Конопля 21,3-22,2
Соя 26,5-44,7

структурная - белки образуют структуру белковолипидных мембран органоидов клетки и систему их ферментов;

энергетическая - белки образуют резерв (запас), используемый растением для метаболических процессов; представлены простыми белками;

защитная - белки-ингибиторы и токсичные белки предохраняют растение или его семена от повреждения другими живыми организмами.

Белки, содержащиеся в масличных семенах в преобладающем (80-94% от общей суммы) количестве, рассматриваются как запасные (или резервные). В меньших количествах в семенах содержатся структурные белки, входящие в состав различных структурных элементов клетки, и каталитические (ферментные) белки. Ферментные и структурные белки в отличие от запасных белков называются также белками протоплазмы. Для них характерно большое по сравнению с запасными белками разнообразие состава и свойств.

Помимо ферментных белков и белков, образующих структуру клеток, в клетках растений присутствуют белки, так же, как и ферментные, отличающиеся высокой биологической активностью,- защитные и токсичные белки (белки-ингибиторы). Эти белки образуются в растениях при микробном заражении, угнетая развитие микроорганизмов. Белковые молекулы состоят из одной или нескольких по-липептидных цепей, каждая из которых содержит не менее 100 аминокислотных остатков, ковалентно связанных между собой пептидными связями.

Все белки независимо от их биологической функции в живом организме построены из остатков 20 аминокислот, расположенных в различной, но строго регламентированной для каждого белка последовательности. Последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка носит название его первичной структуры. Вторичная структура характеризует спиральную или зигзагообразную укладку полипептидных цепей в пространстве, где она стабилизирована за счет водородных связей. Третичная структура отражает способ укладки полипептидных цепей в глобулярных белках. Четвертичная структура характеризует способ расположения этих цепей относительно друг друга.

Для каждого белка характерна по крайней мере одна трехмерная структура, в которой он стабилен и проявляет биологическую активность при физиологических условиях, - нативная конформация белка. При изменении физиологических условий, температуры (нагревании белков), изменении реакции среды и других воздействиях происходит денатурация белков - раскручивание полипептидной цепи 'без разрыва пептидных связей. Денатурация белков может быть обратимой и необратимой.

Благодаря сложному строению белковой молекулы белки содержат большое количество разнообразных свободных функциональных групп (карбоксильных, аминных, гидроксильных,. сульфгидрильных и т. п.) и способны вступать в химические реакции практически со всеми веществами семян. Соединения белков с липидами широко представлены в семенах и продуктах их переработки, разнообразны также соединения белков с углеводами, например образование меланоидиновых соединений. При взаимодействии белков и липидов обнаруживается определенная последовательность образования связей липид-белок, создающих комплексы различной прочности.

Первым видом взаимодействия между белками и липидами следует считать адсорбцию белковых молекул на бимолекулярном слое полярных липидов, которая не сопровождается изменением структуры белковых молекул. Второй вид взаимодействия между белками и липидами обусловлен включением белка в состав поверхности бимолекулярного слоя, что приводит к частичному нарушению третичной и четвертичной структуры белка. Третья возможность взаимодействия липид-белок заключается в том, что находящийся на поверхности мембраны белок полностью теряет вторичную, третичную и четвертичную структуры: пептидные цепи беспорядочным образом распределяются среди липидных полярных групп, непрерывно меняя форму. При этом углеводородные боковые цепи белка ориентированы в направлении липида, а полярные - в сторону водной фазы. В таком состоянии белки не имеют ферментативной активности и не способны выполнять функции, связанные с активным переносом, но они могут играть важную роль в стабилизации мембранной структуры.

Липиды, содержащие полярные группы, способны связываться с белком электростатическими силами. Фосфолипиды взаимодействуют с белком своими фосфатидными группами и четвертичными атомами азота (фосфатидилхолины и фосфатидилэтаноламины), свободные жирные кислоты реагируют карбоксильными группами. Эти липиды проявляют сродство к аминокислотам, содержащим группы -ОН; -NH; -NH₂; =S. Возможно взаимодействие за счет поляризации; например, группа -СН₂ под действием заряда фосфатного иона, расположенного на близком расстоянии, поляризуется, образуя диполь, который притягивается к фосфатному иону.

Помимо этих белковолипидных комплексов, образование которых обусловлено жизнедеятельностью клетки, известны липо-протеиды, возникающие под влиянием технологических процессов и прежде всего - под действием тепла в присутствии влаги, с участием которых проходят многие производственные процессы пищевой технологии.

Прочность связи жирных кислот с белком повышается по мере роста их непредельности. Это указывает на то, что в связывании белком липидов большую роль играют двойные связи,

входящие в состав остатков жирных кислот. Двойные связи способствуют окислению сульфгидрильных (-SH) или пептидных (-CONH-) группировок белка, в результате чего становится возможной спайка соседних макромолекул через дисульфидные (-S-S-) или азотные (-CO-N-N-СО-) мостики.

Особый характер имеет взаимодействие белков с липидами, подвергнутыми глубокому окислению. При окислении липидов в присутствии белков (Нараян с сотр.? 1964) сначала возникает первичный комплекс между продуктами окисления жира - гидроперекисями, карбонилами и белками, подобный комплексу между полярными фосфолипидами и белками в белковолипид-ных мембранах. Этот комплекс стабилизируется посредством молекул воды, в присутствии воды липидная часть может быть выделена только действием полярного растворителя. При удалении воды из комплекса (его высушивании) комплекс белок - липид распадается и липидный компонент может быть вновь экстрагирован неполярным растворителем (Покорны с сотр., 1968).

Денатурирование белка также облегчает взаимодействие липидов и белков (комплексообразование), и в свою очередь, например, ассоциация между гидроперекисью метилового эфира линолевой кислоты и липопротеидом сопровождается денатурированием белка (Нашида с сотр., 1960). По исследованиям Покорны с сотр. (1968), такого рода комплексы образуются между окисленными липидами и казеином в присутствии воды при комнатной температуре уже через 10-15 мин, т. е. даже в условиях, которые с точки зрения технологии относятся к категории очень мягких. При более продолжительном взаимодействии и повышенных температурах комплексы липид - белок образуют соединения значительно большей прочности.

По данным Маринова с сотр. (1970), фосфолипиды можно расположить в следующем порядке по возрастающей активности взаимодействия с белками: фосфатидные кислоты, инозит-фосфолипиды, фосфатидилсерины, фосфатидилэтаноламины, фосфатидилхолины. При образовании фосфолипопротеиновых комплексов решающее влияние оказывает природа азотистого основания фосфолипидов.

Принято разделение белков на группы по Г. Осборну, основой которого является различие белков по растворимости. Запасные белки подразделяют на:

альбумины - белки, растворимые в воде и разбавленных растворах солей;

глобулины-белки, растворимые в разбавленных нейтральных растворах солей сильных кислот и нерастворимые в воде;

глютелины - белки, растворимые в разбавленных щелочах и кислотах и нерастворимые в нейтральных растворителях;

проламины - белки, растворимые в 70-80%-ном спирте и нерастворимые в воде и абсолютном спирте.